Коллагеновые волокна. Эластические волокна. Ретикулярные, или ретикулиновые, волокна.

Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волокнистый белок — коллаген, который определяет свойства коллагеновых структр.

Коллаген составляет более 30% общей массы белков тела, причем около 40% его находится в коже, около 50% — в тканях скелета и 10% — в строме внутренних органов.

Коллагеновые волокна в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой волокнистой соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1—3 мкм и более. Длина их различна.

Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком — коллагеном, который синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматической сети фибробластов.

Различают более 20 типов коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью. Например:

  • · коллаген I типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях, костях, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.;
  • · коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела и роговицы глаза;
  • · коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, а также в ретикулярных волокнах (например, органов кроветворения);
  • · коллаген IV типа — встречается в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидрооксилизина и гидрооксипролина);
  • · V тип коллагена присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, перимизии
  • Коллаген IV и V типа не образует выраженных фибрилл.
  • В аминокислотном составе белка коллагена преобладает глицин (33% — каждая третья аминокислота), а также пролин и гидроксипролин.

, коже, а также вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), синтезирующих коллаген.

Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов — трех полипептидных α-цепочек предшественника коллагена —проколлагена, свивающихся еще в клетке в единую тройную спираль. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество. Проколлаген формирует первый, молекулярный, уровень организации коллагенового волокна.

Второй, надмолекулярный, уровень — внеклеточной организации коллагенового волокна — представляет агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлагена, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5—6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм.

При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробластами, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20—100 нм. Период повторяемости темных и светлых участков 64—67 нм.

Каждая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос.

В темных полосах под электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена.

Четвертый, волоконный, уровень организации — коллагеновое волокно, образующееся путем агрегации фибрилл, имеет толщину 1 — 10 мкм (в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл — от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в пучки (волокон) толщиной до 150 мкм.

Коллагеновые волокна отличаются малой растяжимостью и большой прочностью на разрыв.

В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50%, а в разбавленных кислотах и щелочах — в 10 раз, но при этом волокно укорачивается на 30%. Способность к набуханию больше выражена у молодых волокон.

При термической обработке в воде коллагеновые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla — клей), что и дало название этим волокнам.

Коллагеновые волокна. Эластические волокна. Ретикулярные, или ретикулиновые, волокна.

Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и преколлагеновыеволокна.

Последние представляют собой начальную форму образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе и при регенерации.

В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть — ретикулум, что и обусловило их название.

THE FUNCTIONAL MORPHOLOGY OF SPLEEN AT THE RESPIRATORY ACIDOSIS — Modern problems of science and education

Alfonsova E.V. 1

1 Zabaikalsky State Humanitarian Pedagogical University named after N.G. Chernishevsky

The data about influence of a respiratory acidosis on the structural organization of spleen are cited in the article. Acidosis was created by the increase of content of carbon dioxide in respiratory mixture of experimental animals. The shift pH from 7.25 to 6.95 with duration from 30 to 180 minutes was reached.

There are some nonspecific changes in spleen such as oedema, destruction of capsule, splenic trabecules, argyrophilic skeleton, atrophy of lymphoid tissue of parenchyma, which depend on the depth and duration of acidosis.

According to the data of morphometry there is increase of breadth of the capsule, splenic trabecules, general vascular vaginal sheathes, diffuse or nidal atrophy of lymphoid follicles is observed, the structure of argyrophilic skeleton is broken. At рН blood 7,25-7,2 we can reveal sludges of erythrocytes and thrombocyte aggregates in microcirculatory mass, degranulation of mastocytes take place.

Shift рН blood to 7,0-6,95 causes destructive and dystrophic changes in the tissue of spleen with the following fibrosis of organ. To our mind, such changes can be the cause of development of immunodeficiency states at the diseases, accompanied with acidosis

Большой фактический материал, накопленный за последние годы, свидетельствует о том, что селезенка является уникальным органом, в котором лимфатическая ткань и ретикулоэндотелиальная система анатомически и функционально связаны между собой [1-9]. В настоящее время селезенку относят к главным органам иммуногенеза и рассматривают как бактериальный фильтр крови, играющий важную роль в борьбе с инфекцией [10].

Установлена роль селезенки в поддержании иммунологического и реологического гомеостаза [3-9], доказана противоопухолевая функция [9], выявлена способность спленоцитов синтезировать большое количество цитокинов: IL-1b , IL-2, IL3, IL-4, IL-7, IL-8, IL-10, IL-12, IL-15 [6; 10] и т.д. Нейропептиды, вырабатываемые нейронами селезенки, принимают участие в регуляции основного обмена, гемодинамики и адаптационно-трофических механизмов при стрессе, эмоциональном возбуждении, воспалении и др. [3]. Cелезенка играет одну из ключевых ролей в выживании организма в условиях гипоксии или кровопотери, при гематогенных инфекциях, сепсисе, вирусной инвазии, запредельных физических нагрузках и т.д. [5; 7]. В то же время остается до конца не выясненным влияние метаболических факторов, в том числе и ацидоза, на структурную организацию органа.

Целью работы было изучение стромально-паренхиматозных изменений в селезенке при респираторном ацидозе.

Материал и методы. Исследование выполнено на беспородных животных обоего пола (24 собаки, весом от 10-15 кг), содержащихся в стандартных условиях. В работе с экспериментальными животными были соблюдены требования, изложенные в «Методических рекомендациях по проведению медико-биологических исследований с использованием животных» от 1985 г.

Респираторный ацидоз создавали путем увеличения содержания в дыхательной смеси СО2. На протяжении эксперимента из бедренной артерии бралась кровь и осуществлялся контроль рН на анализаторе типа микроАструп БМ 2. Проведено несколько серий опытов, в которых создавали ацидоз различной глубины и продолжительности (рН 7,4-контроль) рН 7,25, 7,2, 7,0, 6,95 продолжительностью от 30 до 180 мин.

Под гексеналовым наркозом передняя брюшная стенка экспериментальных животных вскрывалась по белой линии живота и измерялись линейные размеры (длина, толщина, ширина) органа. Затем иссекались кусочки для гистологического исследования и фиксировались в 5%-ном растворе нейтрального формалина.

В последующем срезы окрашивались гематоксилин-эозином, по Ван-Гизон, фуксилином Вейгерта в модификации Харта, импрегнация серебром по Футу. Морфометрическое исследование было проведено в контроле (рН 7,4) и в опыте (рН 7,25-7,2) и (рН 7,0-6,95) по Автандилову с использованием окуляр-микрометра.

Линейной сеткой от окуляр-микрометра (при объективе 20 и окуляре 15 ограничивает 0,0128 мм2) определялось общее количество клеток в единице площади среза фиброзной оболочки капсулы, подкапсулярных трабекул, общих сосудистых влагалищных оболочек. Электронная микроскопия органа проводилась при рН 7,4 (контроль), рН 7,2 (продолжительность 30 мин) и рН 7,0 (продолжительность 60 мин).

Читайте также:  Консервативные операции на яичниках.

Статистическая обработка материала проводилась на ПЭВМ Pentium 5 с использованием пакета программ Microsoft Excel 2007 для операционной системы Windows 7. Достоверность различий показателей в группах оценивали по величине t -критерия Стьюдента.

Результаты исследования и их обсуждение. При респираторном ацидозе (рН 7,25-7,2, продолжительностью 30-60 мин) размеры селезенки изменяются недостоверно по сравнению с контролем (рН — 7,4), при сдвиге рН крови до 7,05-6,95 (70-180 мин) длина органа уменьшается на 17%, ширина на 12% (р < 0,01) (рис. 1).

Коллагеновые волокна. Эластические волокна. Ретикулярные, или ретикулиновые, волокна.

* различия достоверны между опытной группой и контролем рИсследуемые показатели

Контрольные животные

Опытные животные

рН 7,4 n = 8 рН 7,25-7,2 n = 8 рН 7,0-6,95 n = 8 Поперечник капсулы (мкм) 167,0 ± 3,95 199,6** ± 2,75 203,0**± 2,74 Поперечник подкапсулярных трабекул (мкм) 114,5± 1,37 125,0** ± 1,99 156,5**± 2,1 Поперечник общих сосудистых влагалищных оболочек (мкм) 412,0 ±4,47 564,5*± 48,8 588,0** ± 49,7
  • Достоверность различий в опыте по сравнению с контролем:
  • * р

Научная электронная библиотека Монографии, изданные в издательстве Российской Академии Естествознания

Коллагены составляют основу структуры кожи, костей, хрящей, сухожилий, кровеносных сосудов и играют важную роль в сохранении нормальной структуры и функции соединительной ткани всех животных (Слуцкий, 1969, 1985; Риггз, Мелтон, 2000; Руденская, 2003).

Коллаген (К) – нерастворимый фибриллярный белок, первичная структура которого складывается из повторяющихся последовательностей триплетов аминокислот глицин-X-Y, где X и Y позиции чаще заняты, соответственно, пролином и гидроксипролином.

Эти повторяющиеся последовательности позволяют трем коллагеновым полипептидам (называемым α-цепями) формировать полужесткие, очень стабильные трехспиральные молекулы (рис. 3). Они могут быть гомополимерными (три идентичные α-цепи) и гетерополимерными (две или три разные α-цепи).

Под влиянием регулярно располагающихся остатков пролина и оксипролина цепь принимает форму ломаной спирали; это обусловливается жесткостью боковых групп пролина, а также тем обстоятельством, что пептидные связи, в образовании которых участвуют пролин и оксипролин, не могут образовать водородных связей.

Остатки глицина образуют межцепочечные водородные связи, способствующие сохранению прочности структуры коллагена.

а б в

Рис. 3. Структура коллагена: а – электронная микрофотография коллагена соединительной ткани.

Расстояние между повторяющимися структурными единицами равно 700 Å; б – конформация полипептидных цепей в трёхцепочечной молекуле тропоколлагена; в – ступенчатое расположение молекул тропоколлагена обусловливает появление в гидратированных волокнах коллагена повторяющихся структурных единиц, расстояние между которыми равно 700 Å (по Мусил и др., 1984)

Аминокислотные цепи коллагена обернуты друг вокруг друга и образуют «трехволоконный канат», где отдельные волокна связаны между собой водородными связями. Такая пространственная структура возможна, только если аминокислотная последовательность строго соблюдается.

В результате образуется трехволоконная фибриллярная молекула – тропоколлаген, обладающая большой прочностью на растяжение.

Это название происходит от слова тропос – обращенный внутрь – из-за того, что коллагеновые волокна всех соединительных тканей, выстланы тропоколлагеновыми молекулами, соединенными «конец в конец» и «бок о бок» – в шахматном порядке.

Гидроксильные группы некоторых остатков лизина и оксилизина участвуют в образовании связи между соседними молекулами тропоколлагена. Таким образом, формируется жесткое нерастяжимое волокно. Фибробласты синтезируют молекулы тропоколлагена и выбрасывают их в матрикс, и только здесь происходит сборка коллагеновых волокон (рис. 4).

Коллагены кожи содержат в больших концентрациях пролин и оксипролин (около 20 % от всех остальных аминокислот), глицин и аланин (свыше 50 % от содержания других аминокислотных остатков), ароматические и серосодержащие аминокислоты практически отсутствуют или содержатся в весьма малых количествах.

Кроме того, коллаген является одним из немногих белков, содержащих оксипролин и оксилизин.

Оксипролин и оксилизин образуются в молекуле проколлагена не в результате биосинтеза, а при гидроксилировании пролина и лизина, которое начинается в период трансляции коллагеновой мРНК на рибосомах (Неклюдов, 2003).

Рис. 4. Строение фибробласта и основные этапы синтеза коллагена. Г – аппарат Гольджи; Я – ядро; ШЭР – шероховатый эндоплазматический ретикулум; СП –секреторный пузырек; ТК – тропоколлаген; КВ – коллагеновое волокно

  • В настоящее время идентифицировано более 25 различных α-цепей, из которых формируется до 14 разных типов коллагеновых молекул, некоторые из них являются тканеспецифичными (Ленинджер, 1974; Риггз, Мелтон, 2000).
  • Таким образом, коллагены – это белки, которые:
  • a) содержат несколько повторов аминокислотной последовательности -Gly-X-Y-, в X-положении которой чаще всего расположен пролин, а в Y-положении – 4-гидрокси-пролин;

б) могут состоять из трех цепей с повторяющимися последовательностями, обладающими способностью к сворачиванию в характерную тройную спираль. По меньшей мере, 19 белков определены в настоящее время как принадлежащие к коллагенам. 10 родственных им белков содержат коллагеноподобные домены.

Коллагеновые белки составляют около половины массы сухого вещества суставного хряща; вблизи суставной поверхности их концентрация приближается к 90 %. В других видах хрящевой ткани коллагены количественно преобладают над другими белками, обеспечивая прочность на растяжение и разрыв. (Слуцкий, 1985).

Количественно преобладающим белком протеогликанового комплекса хрящевой ткани является коллаген второго типа (КII). Он в незначительных количествах обнаружен в других специализированных тканях, например, в стекловидном теле глаз некоторых видов животных.

Хрящевой ткани присущ необычный полиморфизм коллагеновых компонентов, проявляющийся присутствием большого числа минорных коллагенов. Молекулярная формула КII хрящевой ткани имеет следующий вид: [α1(ΙΙ)]3, что означает наличие трех идентичных α1(II)-цепей, которые отличаются от α1(I)-цепей более высоким содержанием оксилизина.

Столь высокая концентрация оксилизина способствует увеличению количества связанных с ним углеводов. По-видимому, такая структура обеспечивает большую сольватную оболочку коллагена типа II по сравнению с типами I или III.

В процессе биосинтеза коллагена С-пропептиды соединяются между собой бисульфидными мостиками и после отщепления от молекулы образуют белок, который называется хондрокальцин, с м.м. около 100 000 Да (Слуцкий, 1985).

Коллаген одиннадцатого типа (КXI) составляет приблизительно 3 % хрящевого коллагена и образован двумя разными типами цепей (формула молекулы α1(XI)2 α2(XI)). Со старением организма его количество в хряще уменьшается в пользу коллагена пятого типа (КV) (Канунго, 1982; Риггз и Мелтон, 2000).

Для хрящевой ткани характерно наличие наибольшего количества минорных коллагеновых компонентов. Такой полиморфизм коллагенов позволяет считать минорные компоненты регуляторами адаптационной пластичности хряща, метаболизма хондроцитов и морфогенетических процессов (Слуцкий, 1985).

Содержание коллагена в различных тканях и органах сельскохозяйственных животных (КРС, свиньи) характеризуют следующие данные (% от массы сухого вещества): дерма – 80–90; ахиллово сухожилие – 86; костная ткань – 17,5–25; хрящи – 46–67; роговица и склера глаз – 70; мышцы – 10.

При этом коллаген составляет от 25 до 33 % от общего количества белка (Титов, Апраксина, 1995).

У костистых рыб коллагеновые белки преобладают в коже, сухожилиях, плавательном пузыре; у кольчатых червей и иглокожих в кожно-мускульном мешке; у моллюсков в кожных покровах и опорных хрящевых элементах.

Наиболее изучены свойства коллагенов в коже и мышечной ткани рыб.

Коллаген кожи костистых рыб характеризуется частой встречаемостью молекул, состоящих из трех генетически различающихся α-цепочек, гетеротримера α1 α2 α3; среди изученных позвоночных животных цепочка α3 отмечена лишь у костистых рыб.

В целом коллагены мышечной ткани костистых рыб, полученные методом электрофореза, идентичны соответствующим коллагенам типа I из кожи и имеют сходный аминокислотный состав.

Однако коллагены мышечной ткани рыб более устойчивы к тепловой денатурации (более 100 °С), чем коллагены кожи, что объясняется более высокой степенью гидроксилирования пролина в мышечном коллагене. Термальная устойчивость мышечного коллагена определяется видом рыбы и по мере ее возрастания рыб можно расположить в следующем порядке: карп, угорь, скумбрия, сайра, кета.

В табл. 1 приведены данные о содержании коллагена и гексозаминов в соединительных тканях различных видов животных.

Составы субъячеек коллагена I типа из мышечной ткани и кожи являются идентичными у угря, скумбрии, сайры и карпа и отличаются у кеты. У последней коллаген кожи состоит из α1 α2 α3 гетеротримеров, а основная часть мышечного коллагена – из (α1)2α2 гетеротримеров (Богданов, Сафронова, 1993).

Таблица 1

Содержание гексозаминов и коллагена в соединительной ткани животных

Источник Содержание, % сухой массы Ссылка
гексозаминов коллагена
Млекопитающие
Сухожилия человека 71,3 ± 0,6 г Слуцкий Л.И., 1969
Капсула тазобедренного сустава человека 1,19 ± 0,69 60 ± 25,0 Слуцкий Л.И., 1969
Кожа человека 0,55 ± 0,07 68,45 ± 1,93 Курбанов Х., 1961
Кожа крыс 0,55 ± 0,07 56,3 ± 5,2 Dickerson J.W., John P.M., цит. по Слуцкому Л.И., 1969
Коленный сустав человека (гиалиновый хрящ) 5,65 ± 1,17 47,2 ± 5,3 Слуцкий Л.И., 1965
Большеберцовая кость человека 0,18 ± 0,01 19,6 ± 4,6 Слуцкий Л.И., 1965
Мениск человека (фиброзный хрящ) 1,44 ± 0,14 69,5 ± 11,1 Слуцкий Л.И., 1969
Ушная раковина кролика (эластический хрящ) 4,39 ± 0,31 39,5 ± 0,43 Слуцкий Л.И., 1969
Сельскохозяйственные животные
Дерма 80–90 Титов, Апраксина, 1995
Ахиллово сухожилие 86 То же
Костная ткань 17,5–25 То же
Хрящи 46–67 То же
Роговица и склера глаз 70 То же
Мышцы 10 То же
Хрящевые рыбы (хрящевой скелет)
Акулы 13,8 ± 0,01 22,95 Суховерхова, 2006
Скат 12,7 ± 0,04 23,3 То же
Калуга 12,4 ± 0,01 24,2 То же
Костистые рыбы (хрящевая ткань)
Дальневосточные лососи 0,52 ± 0,02 16 ± 0,03 То же
Тресковые 0,4 ± 0,002
Беспозвоночные
Кальмары (хрящевая капсула) 8,5 ± 0,05 16 ± 0,1 То же
Кукумария (мускульный мешок) 5,2 ± 0,03 47 ± 0,5 То же
Читайте также:  Морфология дифтерийной палочки. тинкториальные свойства палочки леффлера. свойства возбудителя дифтерии. тельца бабеша-эрнста.

Ранее было установлено, что в гликопротеине из хрящевой ткани акулы (Prionace glauca) 75 % всех белков составляет коллаген (Cho, Kim, 2002).

В гликопротеине из хряща теленка коллаген составляет 30 % от белка, а в хряще человека – 50 % (Mashburn, Hoffman, 1967).

Исследования коллагена из хрящевой ткани осетра показали, что он идентичен коллагену второго типа позвоночных (Miller, 1974). В хряще акул, кроме коллагена II типа, присутствует коллаген I типа (Rama, Chandrakasan, 1984).

В литературе имеются сведения, что содержание коллагена, например, в мышечной ткани трепанга и кукумарии (Слуцкая, 1972; 1976), коже кеты (Купина и др.

, 1997) и акулы (Tokahashi, Takei, 1954) немного ниже, чем в шкурах крупного рогатого скота (Канунго, 1982; Титов, Апраксина, 1995; Костин, 1951).

При этом различия определяются не только количественным содержанием, но и соотношением имеющихся типов коллагена, а также физико-химическим характеристикам.

В плавниках акул, образованных хрящевой тканью, идентифицирован коллаген с высоким содержанием эластана – эластоидин (Тишин, 1969). Эластоидин переваривается на 23 % пепсином с образованием коротких пептидных цепей неколлагеновой природы, которые на 29 % состоят из тирозина. Прочность и жесткость плавников акул объясняют наличием в эластоидине перекрестных коллагеновых связей.

Анатомо-физиологические особенности кожи и ее придатков

Кожа как орган состоит из трех слоев: эпидермиса, дермы и подкожной жировой клетчатки.

Эпидермис — многослойный плоский ороговевающий эпителий эпидермального типа. Основную массу клеток составляют кератиноциты (эпидермоциты), присутствуют также дендритические клетки (меланоциты, клетки Лангерганса, клетки Меркеля). Эпидермис состоит из следующих слоев: 6азального, шиповатого, зернистого, блестящего и рогового.

Базальный слой располагается на базальной мембране, имеющей толщину 0,7-1,0 мкм и состоящей из следующих структур: полудесмосом (электронно-плотные участки цитоплазматической мембраны эпидермоцитов, соединенные с внутриклеточными тонофиламентами), блестящей, или светлой, пластинки (lamina lucida), плотной пластинки (lamina densa), фиброретикулярной пластинки (образована соединительнотканными волокнами дермы). В построении базальной мембраны принимает участие коллаген IV типа.

Базальные кератиноциты располагаются в один ряд и имеют кубическую или призматическую форму и крупное светлое ядро. Эти клетки представляют собой камбиальный слой эпидермиса: за счет их активного деления постоянно пополняется пласт эпителия. Среди базальных клеток выделяют стволовые и полустволовые клетки кожи.

Темп деления базальных эпидермоцитов — величина непостоянная, он подчиняется суточным биоритмам, соразмерным с продукцией эндогенного кортизола надпочечниками. Существует комплекс экзо- и эндогенных факторов, ускоряющих и замедляющих деление базальных клеток эпидермиса.

В нормальных условиях в базальном слое эпидермиса поддерживается динамическое равновесие между стимулирующими и супрессирующими факторами.

Основные факторы, влияющие на темп пролиферации базальных кератиноцитов эпидермиса

Факторы Ускоряют Замедляют
Эндогенные идер н и актер трансформирующий фактор роста-В (transforming growth factor-B, TGF-B), эстрогены, интерлейкины и другие цитокмны, андрогены (в устье сально-вопосяного аппэрэтэ) и др. Кейлоны, трансформирующий фактор роста-а (transforming grouth factor-а, TGF-а). интерфероны и другие вещества
Экзогенные Фитоэстрогены, эстрогенные и андрогеиные препараты, некоторые гпикопротеины и протеины природного и синтетического происхождении и др. Топические глкжокортикоиды. цитостэтики, интерфероны и интерфероногены и др.

В базальном слое эпидермиса, помимо кератиноцитов, находятся дендритические клетки: меланоциты, клетки Лангерганса, клетки Меркеля

Меланоциты (пигментные дендритические клетки, или пигментные дендроциты) локализуются в базальном слое эпидермиса у лиц с белой кожей. У представителей негроидной расы, а также у представителей европеоидной расы в местах естественной пигментации указанные клеточные элементы обнаруживаются также и в шиповатом слое.

Наибольшее количество меланоцитов у человека находится в центральной части лица и в областях естественной пигментации (перианальная, перигенитальная области, ареолы сосков грудных желез).

Большое количество меланоцитов в центрофациальной зоне объясняет наиболее частую локализацию мелазмы — пигментного нарушения, индуцируемого ультрафиолетовым облучением Меланоциты дифференцируются из меланобластов, имеющих нейроэктодермальное происхождение Между меланоцитами и кератиноцитами отсутствуют типичные для кератиноцитов десмосомальные связи. Обновление меланоцитов происходит существенно медленнее, чем кератиноцитов. Меланоциты продуцируют пигмент меланин Синтез меланина осуществляется в особых органеллах меланоцита — меланосомах, которые транспортируются в отростки меланоцита. Меланин из отростков меланоцита поступает в кератиноциты, где располагается вокруг ядра, защищая ядерный материал от ультрафиолетовых лучей. Синтез меланина регулируется ультрафиолетовым облучением и некоторыми гормонами (меланоцит-стимулирующий и АКТГ)

Клетки Лангерганса (беспигментные дендритические клетки) — клетки моноцитарно-макрофагального происхождения (внутриэпидермальные макрофаги), ответственные за захват, процессинг антигена, антиген-презентацию и взаимодействующие с Т-лимфоцитами дермы.

Клетки Меркеля (осязательные эпителиоидоциты) — клетки нейрального происхождения, принимающие участие в формировании тактильных ощущений кожи. Со стороны дермы они связаны с афферентным безмиелиновым нервным волокном.

Шиповатый слой (stratus spinulosum) представлен 3-15 рядами клеток неправильной формы, связанных друг с другом десмосомами в области многочисленных отростков, напоминающих шипы растений. Десмосомы представляют собой электронно-плотные участки цитоплазматической мембраны эпидермоцитов, соединенные с внутриклеточными тонофиламентами.

Количество рядов клеток шиповатого слоя неодинаково на разных участках кожи.

Так, в коже области наружных гениталий выявляют 2 ряда клеток шиповатого слоя, в коже красной каймы губ и век — 2-3, складок — 3-4, щек и лба — 5-7, спины — 7-8, разгибательной поверхности локтевого и коленного сустава — 8-10, ладоней и подошв (так называемая «толстая кожа») — свыше 10.

Зернистый слой (stratus granulosum) представлен 1-3 рядами клеток веретенообразной формы с темным ядром и включениями в цитоплазме (кератогиалиновые гранулы). Эти включения содержат вещество белковой природы, обеспечивающее процесс ороговения эпидермоцитов, — филаггрин (англ.

filament aggregating protein — протеин, способствующий агрегации филаментов). Филаггрин способствует агрегации отдельных разрозненных филаментов, составляющих цитоскелет эпидермоцитов в единый комплекс.

Исходом такой агрегации является превращение клетки в постклеточную структуру — роговую чешуйку (роговую пластинку).

Блестящий слой (stratus lucidum) заметен только при исследовании в световом микроскопе, представлен только в коже ладоней и подошв Состоит из 1-2 рядов оксифильных клеток с нечеткими границами и плохо определяемыми органеллами. При изучении под электронным микроскопом представляет собой нижние ряды рогового слоя.

Роговой слой (strains corneum) представлен постклеточными структурами, которые не содержат ядер и органелл (корнеоциты).

Для поддержания нормальной увлажненности рогового слоя существуют высокоспециализированные межклеточные липиды (керамиды, свободные сфингоидные основания, гликасилкерамиды, холестерол, сульфат холестерола, жирные кислоты, фосфолипиды и др.), обеспечивающие основные барьерные функции кожи.

Постоянное обновление эпидермиса обеспечивает защитную функцию кожи: благодаря отторжению с поверхности кожи роговых чешуек происходит ее очищение от внешнего загрязнения и микроорганизмов. Осуществляется обновление эпидермиса благодаря постоянному делению базальных кератиноцитов. Темп обновления эпителиального пласта зависит от локализации, в среднем он составляет около 28 дней

Дерма состоит из двух слоев, нечетко отграниченных друг от друга, — сосочкового и сетчатого. Сосочковый слой прилежит непосредственно к эпидермису и представлен рыхлой волокнистой соединительной тканью. Этот слой обеспечивает связь дермы с базальной мембраной с помощью ретикулярных и эластических волокон и особых якорных фибрилл.

Сетчатый слой дермы образован плотной неоформленной волокнистой соединительной тканью. Этот слой содержит волокнистые структуры: коллагеновые, эластические и ретикулярные (ретикулиновые, аргирофильные) волокна. Коллагеновые волокна расположены в виде трехмерной сети, они обеспечивают, наряду с гидратацией основного вещества соединительной ткани дермы, тургор кожи.

Читайте также:  Аттенуация вируса гриппа. Свойства аттенуированного вируса гриппа.

Эти волокнистые структуры образованы коллагеном I и III типа. Коллаген I типа преобладает во взрослом возрасте, а III типа — у детей. С возрастом уменьшается продукция более гидрофильного коллагена — III типа. Эластические волокна, отвечающие за эластичность кожи, подразделяются на три разновидности.

Так, непосредственно под эпидермисом находятся самые тонкие, нежные пучки окситалановых волокон, которые расположены перпендикулярно поверхности кожи. Именно эти волокна наиболее чувствительны к различным триггерным факторам внешней среды, и они первыми подвергаются разрушению.

Глубже и дерме, параллельно поверхности кожи, расположены более толстые пучки элауниновых и зрелых (истинных) эластических волокон. Элауниновые и истинные эластические волокна ориентированы по линиям Лангера.

В связи с такой ориентацией пучков эластических волокон рекомендуют во время различных хирургических вмешательств производить разрез вдоль линий Лангера, что впоследствии обеспечит формирование адекватного с эстетической точки зрения рубца. Считают, что ретикулярные волокна являются предшественниками коллагеновых.

В дерме присутствуют фибробласты — клетки, продуцирующие основное вещество, а также белки коллаген и эластин, из которых в основном веществе соединительной ткани синтезируются коллагеновые и эластические волокна. Помимо фибробластов, в дерме присутствуют фиброциты, тучные клетки, а также дермальные макрофаги (гистиоциты) и лимфоидные клетки, осуществляющие местный иммунный надзор.

Подкожная жировая клетчатки является продолжением дермы, состоит из рыхлой волокнистой соединительной ткани и адипоцитов и имеет различную толщину в зависимости от состояния питания и локализации.

Распределение подкожной жировой клетчатки регулируется половыми гормонами.

Апипоциты выполняют также эндокринную функцию, участвуя в синтезе ряда гормонов и рилизинг-факторов в различные возрастные периоды.

Кровоснабжение кожи осуществляется двумя артериальными и венозными сплетениями — поверхностным и глубоким, Внутрикожное сосудистое русло характеризуется некоторыми особенностями:

  • наличием функциональных артериовенозных «шунтов»;
  • высокой степенью анастомозирования между однотипными и разнотипными сосудами.

Микроциркуляторное русло кожи представляет собой систему микрососудов, состоящую из артериол, прекапилляров, собственно капилляров, посткапилляров, венул и лимфатических капилляров.

Микроциркуляция кожи обеспечивается двумя артериолярными сосудистыми сплетениями (субпапиллярным и субдермальным) и тремя венулярными сосудистыми сплетениями (поверхностным и глубоким субпапиллярными и субдермальным).

Капилляры, расположенные в сосочковом слое дермы (имеющие форму «дамской шпильки»), способствуют феномену внесосудистого шунтирования, возникающего при повышении тонуса симпатической нервной системы. Наибольшая плотность сосочковых капилляров обнаруживается в коже лица, красной каймы губ, кистей и стоп.

Глубокое сплетение образовано сетью сосудов более крупного калибра в глубоких отделах дермы и подкожной жировой клетчатки и отвечает за терморегуляцию. В терморегуляции принимают участие также подкожные артериальные и венозные сплетения. Между поверхностным и глубоким сплетением имеются анастомозы.

Лимфатическая система кожи представлена поверхностной сетью, начинающейся с сосочковых синусов (в сосочках дермы), и глубокой сетью (в гиподерме), между которыми расположены отводящие сосуды. Лимфатическая система тесно связана с кровеносной системой кожи и выполняет дренажную функцию.

Иннервация кожи обеспечивается афферентными и эфферентными волокнами, образующими субэпидермальное и дермальное сплетения. Обилие волокон и нервных окончаний позволяет охарактеризовать кожу как «базисный орган всех восприятий». Эфферентные волокна иннервируют гладкомышечную ткань кровеносных сосудов, потовые железы и мышцы, поднимающие волосы.

Афферентные волокна связаны с инкапсулированными нервными окончаниями (пластинчатые тельца Фатера-Пачини, концевые колбы Краузе, осязательные тельца Руффини, осязательные тельца Мейсснера, генитальные тельца Догеля и др.), располагающимися в дерме и являющимися механорецепторами.

Афферентные волокна также связаны со свободными окончаниями (ноцицепторами и терморецепторами) в эпидермисе и дерме.

Сальные железы относят к простым альвеолярным железам, они состоят из концевых отделов и выводных протоков и характеризуются голокринным типом секреции. В подавляющем большинстве сальные железы связаны с волосяными фолликулами, а их протоки открываются в устья волосяных фолликулов.

В коже области тыла кистей красной каймы губ сальных желез мало и они мелкие по размеру.

В коже лица (надбровья, лоб, нос, подбородок), волосистой части головы, средней линии груди, спины, подмышечных впадин, перианальной и перигенитальной области количество сальных желез велико — достигает 400-900 на см2, причем железы там крупные и многодольчатые.

Указанные зоны часто поражаются при себорее, акне и себорейном дерматите, поэтому их принято называть себорейными. Сальные железы выделяют сложный по составу секрет, который называют кожным салом.

В состав кожного сала входят свободные и связанные (этерифицированные) жирные кислоты, в небольшом количестве углеводороды, многоатомные алкоголи, глицерин, холестерол и его эфиры, эфиры воска, сквален, фосфолипиды, каротин, а также метаболиты стероидных гормонов. Особую биологическую роль играют ненасыщенные жирные кислоты, обладающие фунгицидным, бактерицидным и вирусостатическим свойствами.

Секреция кожного сала регулируется в основном гормональными и, в меньшей степени, нейрогенными механизмами. Андрогены (тестостерон) усиливают продукцию кожного сала.

Взаимодействуя с рецептором на поверхности себоцита, тестостерон под действием энзима 5-альфаредуктазы преобразуется в свой активный метаболит — дегидротестостерон, который непосредственно увеличивает продукцию секрета.

Количество биологически активного тестостерона, чувствительность рецепторов себоцитов к нему и активность 5-альфаредуктазы, определяющие скорость секреции сальных желез, генетически детерминированы.

В целом же гормональная рефляция секреции кожного сала может осуществляться на четырех уровнях: гипоталамус, гипофиз, кора надпочечников и половые железы. Любое изменение гормонального фона, приводящее к изменениям в содержании андрогенов, будет опосредованно влиять на секрецию кожного сала.

Потовые железы подразделяют на эккринные (простые трубчатые) и апокринные (простые трубчато-альвеолярные) железы.

Эккринные потовые железы располагаются на всех участках кожного покрова. Начинают функционировать с момента рождения и участвуют в терморегуляции. Состоят из концевого секреторного отдела и выводного протока.

Концевой отдел расположен в подкожной жировой клетчатке и содержит миоэпителиальные и секреторные (светлые и темные) клетки, активность последних обеспечивается холинергическими волокнами. Выводные протоки открываются свободно на поверхности кожи, они не связаны с волосяным фолликулом и образованы двуслойным кубическим эпителием.

Эккринные потовые железы продуцируют гипотонический секрет — пот с низким содержанием органических компонентов. При выделении секрета клетка сохраняется целой (мерокринная секреция).

Апокринные потовые железы расположены только в особых участках тела; коже подмышечных впадин, ареол сосков грудных желез, перианальной, перигенитальной областей. Иногда они обнаруживаются в коже вокруг пупка, области крестца. Эти железы начинают функционировать в периоде полового созревания. Состоят из концевого секреторного отдела и выводного протока.

Концевые отделы находятся в глубоких отделах дермы и содержат миоэпителиальные и секреторные клетки, активность последних регулируется адренергическими нервными волокнами и половыми гормонами. Накопление секрета происходит в апикальной части секреторной клетки, отделяющейся в просвет (апокриновый тип секреции).

Выводные протоки образованы двуслойным кубическим эпителием и впадают в устье волосяных фолликулов.

Волосы представляют собой ороговевшие нитевидные придатки кожи. У взрослых на поверхности тела имеется до 2 млн волос, из них на голове насчитывают до 100 тыс. Структура волос является также генетически детерминированной и во многом зависит от расы.

Волос состоит из стержня, выступающего над уровнем кожи, и корня, расположенного в волосяном фолликуле, погруженном вглубь дермы и подкожной жировой клетчатки. Волосяной фолликул окружен соединительнотканной волосяной сумкой.

Вблизи поверхности кожи волосяной фолликул образует расширение (воронку), куда впадает проток сальной железы (на всех участках кожного покрова), а также апокринной потовой железы (в местах локализации этих желез).

На конце фолликула имеется расширение — волосяная луковица, в которую врастает соединительнотканный волосяной сосочек с большим количеством кровеносных сосудов. Эпителиальные клетки луковицы являются камбиальными элементами, обеспечивающими 4 мес.

Известно, что в связи с особенностями кровоснабжения ногти растут быстрее на правой кисти у правшей, а также на II, III и IV пальцах. На стопах скорость роста ногтевой пластинки несколько меньше, и здоровый ноготь обновляется в среднем за 6 мес. Темпы роста ногтевой пластинки зависят от многих факторов.

Так, рост ногтя усиливается в дневное время, летом, при незначительной травме ногтя. В целом у молодых людей ногтевая пластинка отрастает быстрее, чем у лиц пожилого возраста. Ноготь растет быстрее у женщин, особенно при беременности.

[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8]

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector