Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому, подобно белкам, ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин , трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор.

  Примером сложных ферментов являются сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), различные пероксидазы (содержат гем), лактатдегидрогеназа (содержит Zn2+), амилаза (содержит Ca2+).

Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом (НАД+, НАДФ+, ФМН, ФАД, биотин) или простетической группой (гем, олигосахариды, ионы металлов Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+).

Деление на коферменты и простетические группы не всегда однозначно:•  если связь кофактора с белком прочная, то в этом случае говорят о наличии простетической группы,•  но если в качестве кофактора выступает производное витамина – то его называют коферментом, независимо от прочности связи.

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоять из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

  • якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
  • каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора. Например, в реакции превращения пировиноградной кислоты (пируват) в молочную кислоту (лактат) сначала к апоферменту лактатдегидрогеназы присоединяется НАД, формируется активный центр, и только потом входит пируват.

Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.

Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы, называемой активатором или ингибитором (или эффектором, модулятором, регулятором), вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками,  активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см «Регуляция активности ферментов»).

Изоферменты

Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента, но катализирующие одну и ту же реакцию.

Изоферменты отличаются сродством к субстрату, максимальной скоростью катализируемой реакции, чувствительностью к ингибиторам и активаторам, условиями работы (оптимум pH и температуры).

Как правило, изоферменты имеют четвертичную структуру, т.е. состоят из двух или более субъединиц. Например, димерный фермент креатинкиназа (роль КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle – мышца) и B (англ. brain – мозг).

Креатинкиназа-1 (КК-1) состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 (КК-2) – по одной М- и В-субъединице, наиболее активна в миокарде, креатинкиназа-3 (КК-3) содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы.

Определение активности разных изоферментов КК в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение.

Необходимо понимать, что хотя в головном мозге активность креатинкиназы ВВ составляет все 100%, ее высокая активность обнаружена также в стенке желудка и почках. В скелетных мышцах имеется только креатинкиназа ММ (100%), но довольно высока ее активность также в печени и в сердце. Креатинкиназа МВ в сердце составляет лишь 22% от общей креатинкиназной активности, в большем количестве здесь имеется КК ММ, но зато в других тканях креатинкиназы МВ практически нет.

Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ. Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца).

Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват.

Изоферменты ЛДГ-4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат.

В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H2M2). Определение активности разных изоферментов ЛДГ в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение.

Читайте также:  Структура и состав вирусов. Строение вирусов и вирусных частиц.

Еще одним примером изоферментов является группа гексокиназ, которые присоединяют фосфатную группу к моносахаридам гексозам и вовлекают их в реакции клеточного метаболизма.

Из четырех изоферментов выделяется гексокиназа IV (глюкокиназа), которая отличается от остальных изоферментов высокой специфичностью к глюкозе, низким сродством к ней и нечувствительностью к ингибированию продуктом реакции.

Мультиферментные комплексы

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом.

Возникает туннельный эффект,  т.е. субстрат попадает в созданный ферментами «туннель».

В результате промежуточные метаболиты избегают контакта с окружающей средой, снижается время их перехода к следующему активному центру и значительно ускоряется скорость реакции.

Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.

Строение мульферментного комплекса

Например,

Абзимы

Абзимами называются антитела, имеющие каталитическую функцию (англ. abzymes, antibodies as enzymes) и катализирующие конкретные реакции. Такая способность возникает в результате формирования промежуточного продукта при связывании антитела с антигеном (имитация переходного комплекса E-X ферментативной реакции).

8.1.7. Витамины, гормоны и ферменты



Витамины – сложные органические вещества, содержащиеся в продуктах питания в очень малых количествах. Они не служат источником энергии, но абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности организма. Недостаточность того или иного витамина приводит к нарушению обмена веществ; данное состояние называется авитаминозом. Его можно прекратить, добавляя нужный витамин в рацион.

Наиболее важными для человека являются витамины A, B, C, D, K и другие. Список основных витаминов и их источников можно посмотреть в таблице.

Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.
Рисунок 8.1.7.1.Витамин А
Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.
Рисунок 8.1.7.2.Витамин С

Гормоны – биологически активные вещества, вырабатываемые эндокринными железами и выделяемые ими непосредственно в кровь. Гормоны влияют на жизнедеятельность органов, для которых они предназначены, изменяя биохимические реакции путем активации или торможения ферментативных процессов. Известно около 30 гормонов, производимых организмами человека и млекопитающих.

Ферменты – глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы.

Без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь. Ферменты делятся на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада).

Нередко в процессе превращения одного вещества в другое участвуют несколько ферментов; такая последовательность реакций называется метаболический путь.

Основные свойства ферментов:

  • увеличивают скорость реакции;
  • не расходуются в реакции;
  • их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции;
  • активность ферментов зависит от pH, температуры, давления и концентрации;
  • ферменты изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция;
  • ферменты не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция.
Неорганические ионы. Активаторы ферментов. Простетические группы. Коферменты. НАД. НАДФ.
Модель 8.2. Ферментативный катализ

Высокая специфичность фермента объясняется особой формой его молекулы, точно соответствующей молекуле субстрата (вещества, атакуемого ферментом). Эту гипотезу называют гипотезой «ключа и замка».

В середине XX века исследования показали, что субстрат может вызывать изменения в структуре фермента; фермент изменяет свою форму, что даёт ему возможность наиболее эффективно выполнять свою функцию.

Многим ферментам для эффективной работы требуются небелковые компоненты, называемые кофакторами.

Такими веществами могут быть неорганические ионы, заставляющие ферменты принять форму, способствующую ферментативной реакции, простетические группы (флавинадениндинуклеотид (ФАД), гем), занимающие такое положение, при котором они могут эффективно содействовать реакции, и коферменты (НАД, НАДФ, АТФ).

Некоторые вещества могут вызывать замедление ферментативных реакций, действуя как ингибиторы. При этом они соединяются с субстратом сами, занимая место фермента и сводя на нет ферментативный эффект (конкурентное ингибирование), или вызывают денатурацию ферментативного белка (неконкурентное ингибирование).

Модель 8.3. Ингибирование ферментативных реакций

ПОИСК

    Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов.

Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.

47]     Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы).

Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы  [c.

166]

    Несмотря на то, что многие ферменты являются простыми белками, большинство из них для своего действия требует кофакторов, которые к концу реакции не изменяются и представляют важный элемент механизма катализа. Существует два основных типа кофакторов специфические коферменты и вещества-активаторы.

Коферменты (органические кофакторы) — почти всегда органические вещества относительно сложного строения. Они непосредственно участвуют в каталитической реакции, чаще всего как переносчики определенных химических групп. Активаторы (неорганические кофакторы) — почти всегда простые вещества, например неорганические ионы. Они действуют на фермент, приводя его в активное состояние. [c.64]

    В ферментативных реакциях участвуют некоторые неорганические ионы. Например, ион необходим для проявления активности фосфатазы, содержащейся в почках.

Читайте также:  Книги по анатомии человека с возможностью бесплатно скачать

Он не является активатором, так как не превращает этот фермент в какое-либо другое соединение.

Очевидно, ион магния принимает непосредственное участие в каталитической реакции — служит связующим звеном между субстратом и ферментом или как-то изменяет свойства субстрата и фермента в нужном для реакции направлении. [c.299]

    Действие фермента зависит и от присутствия солей в среде, так как концентрация ионов влияет на степень гидратации и стабильности белковых молекул, их форму, частично структуру, реакционную способность и некоторые другие свойства.

Влияние солей не является выраженным для всех ферментов возможно потому, что для каталитической функции определяющими являются лишь те изменения, которые непосредственно связаны с активным центром, а такие изменения имеют место не всегда. Однако известны случаи, когда описываемое общее действие солей выявлено очень ярко.

Так, ферментное действие актомиозина, расщепление им аденозинтрифосфата происходит оптимально только в присутствии ионов, причем в концентрации, которая примерно соответствует физиологической концентрации солей.

Кроме общего действия, неорганические ионы могут еще оказывать на ферменты весьма важные, в том числе специфические действия, влияя как активаторы, специфические ингибиторы, денатурирующие агенты, стабилизаторы и др. [c.49]

    Неорганические ионы (активаторы ферментов) [c.165]

    Идеальным случаем анализа неорганических веществ было бы введение в раствор макромолекул, подобных ферментам. Молекулы при взаимодействии с неорганическими ионами могли бы образовать частицы с очень высокой каталитической активностью. А пока можно использовать уже готовые ферменты для определения микроконцентрации ионов металлов.

Многие из них сильно активируют ферменты, а некоторые, наоборот, дезактивируют их, выступая, таким образом, в роли ингибиторов. В роли активаторов и ингибиторов ферментов могут выступать самые разнообразные ионы, включая ионы щелочных и щелочноземельных металлов.

Некоторые ионы (уже теперь) определяют по их ингибирующему или активирующему действию на ферментативные реакции. [c.98]

    Большинство ферментов обладает очень высокой специфичностью действия по отношению к определенным веществам (субстратам) или определенным типам химических связей.

Так, амилаза слюны расщепляет крахмал, но не действует на другой полисахарид — целлюлозу. Для осуществления взаимодействия молекул фермента и субстрата, на который воздействует фермент, нередко необходимо участие неорганических ионов.

Эти ионы выступают в роли активаторов ферментов. [c.109]

    Для нормального функционирования многих ферментов необходимо присутствие неорганических ионов, которые способны активировать ферменты, не принимая при этом прямого участия в каталитических реакциях. Активаторами ферментов служат катионы металлов (Na , К , ВЬ+, Сз+, М 2+, Са-+, 2ц2+, С(12+, Си- Мп +, Ре , Со , А1 + и [c.248]

    Алюминий. Алюминий относится к примесным микроэлементам. Его содержание в организме человека около 60 мг, из которых 30 % приходится на кости скелета, остальное количество концентрируется в крови, легких, печени, почках, оболочке мозга, волосах и ногтях.

За счет образования нерастворимых форм с неорганическими и органическими фосфатами алюминий влияет на развитие эпителиальной и соединительной тканей, на регенерацию костных тканей и на обмен фосфора. Алюминий оказывает воздействие на ферментативные процессы.

В большинстве случаев катион Al замещает ионы Mg + и Са + — активаторы ферментов. Избыток алюминия в организме тормозит синтез гемоглобина, так как за счет высокой комплексообразующей способности алюминий блокирует активные центры ферментов, участвующих в кроветворении.

[c.187]

    К числу неорганических активаторов, кроме ионов металлов, относятся также анионы солей, которые влияют на активность ферментов неспецифически. Почти всегда они изменяют зависимость скорости реакции от pH среды, т. е.

изменяют характер ионизации соединения фермент — субстрат, степень сродства фермента и субстрата. Соединение фермента с отрицательно заряженными ионами приводит к ускорению реакции, к изменению величины константы Михаэлиса.

Существует два классических примера высокой чувствительности фермента к присутствию ионов так, влияние хлорионов на активность а-амилаз животных настолько значительно, что этот анион принято считать природным активатором названной группы ферментов на фумаратгид-ратазу сильное действие оказывают двух- и трехвалентные ионы, в частности, цитрата, фосфата, арсената. [c.70]

    Функция необходимых бактериям ионов металлов заключается в том, что они служат активаторами или кофакторами многих ферментов [145].

Кроме того, неорганические ионы (в основном Na+ и К» ) участвуют в транспорте веществ через клеточные мембраны [155] и в регуляции синтеза белка [131].

Они являются также компонентами белковых комплексов, играющих важную роль в метаболизме бактерий, например, железо входит [c.201]

    Многие коферменты являются производными витаминов иногда это нуклеиновые кислоты. Часто для активации ферментов необходимо присутствие неорганических веществ. Фермент слюны — птиалин расщепляет крахмал лишь в присутствии ионов хлора. По-видимому, такую же роль активаторов различных ферментов выполняют разнообразные микроэлементы. [c.53]

    В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

    Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Читайте также:  Структум - инструкция по применению, отзывы, аналоги и формы выпуска (капсулы или таблетки 500 мг) лекарства для лечения артроза и остеохондроза у взрослых, детей и при беременности

    Активатором мы называем небольшую молекулу (часто неорганический ион), присутствие которой обусловливает или, во всяком случае, стимулирует активность фермента, но которая в отличие от кофермента сама по себе не принимает явного участия в реакции.

Можно написать ряд кинетических схем, згчитывающих взаимодействие таких активаторов с различными компонентами системы однако практическое значение имеют, по-видимому, лишь немногие из таких схем.

Мы ограничимся рассмотрением двух наиболее общих случаев в одном из них активатор обязательно взаимодействует со свободным ферментом, а во втором — со свободным субстратом. [c.181]

    Познакомимся теперь с группой неорганических коферментов, или, как их называют, активаторов ферментов. Переводя ферменты в активное состояние, они сами чаще всего не принимают участия в катализируемой реакции.

В большинстве случаев — это ионы минеральных солей, простых электролитов, причем действие на фермент могут оказывать и катион, и анион. Ионы металлов являются обычно специфическими активаторами, тогда как анионы влияют неспецифически.

[c.69]

    Коферментами принято называть кофакторы ферментов, непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа.

Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой.

Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода) многих оксидоредуктаз, находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы, играющие роль активаторов ферментов. [c.247]

    Влияние неорганических ионов гложет быть весьма многообразным. Многие ферментативные реакции протекают только в присутствии электролитов, которые сами не участвуют в реакции, но приводят (Ьермент в каталитическое активное состояние. В одних случаях оно абсолютно специфично.

Показано, что 15 различных катионов, а именно Ма+, К+, №+, Сз+, Mg +, Са2+, 2п2+ Сс 2+ Сг5+, Си2+, Мп2+, Ре2+, Со2+, N 2+ и А з+, а также КН4+ активируют один, два и реже несколько ферментов. Их можно назвать специфическими активаторами. Эти ионы металлов не являются взаимозаменяемыми.

Из них только ион Mg-+— обычный активатор многих ферментов киназ, синтетаз и ферментов, катализирующих гидролиз ангидридов фосфорной кислоты (но не фосфорилаз). Почти во всех случаях ион Mg2+ может быть заменен ионом Мп +, тогда как другие металлы, как правило, заменять не могут. [c.

133]

Смотреть страницы где упоминается термин Неорганические ионы (активаторы ферментов): [c.252]    [c.223]   
Смотреть главы в:

Биология Том1 Изд3 -> Неорганические ионы (активаторы ферментов)

  • Активаторы
  • Активаторы ферментов
  • Неорганические иониты. Иониты
  • Неорганические иониты. Иониты неорганические

© 2022 chem21.info Реклама на сайте

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector