Денатурация белков. Ренатурация белков.

Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека.

Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет.

Функции белка можно разделить на 9 основных:

• рост и сохранение тканей
• биохимические реакции
• передача связи между клетками
• структура ткани
• поддержание правильного pH
• баланс жидкости
• укрепление иммунной системы
• передача и поставка питательных веществ
• обеспечение энергии

Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.

Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме.

Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме.

Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми.

Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок.

Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.

Что такое денатурация белка?

Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:

• изменение температуры
• изменение pH
• воздействие химических веществ

Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.

Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.

Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.

Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки.

После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов.

Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.

Особенности процесса

• Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.
• Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.
• Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.
• Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.

Свойства денатурированных белков, виды денатурации

1. При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

2. Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

3. Различают 2 вида денатурации:

1. Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.
2. необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

Свойства денатурированных белков:

1. Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (это группы COOH, NH2, SH, OH, группы боковых радикалов аминокислот).
2. Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки), развертыванием молекулы белка, с «обнаружением» гидрофобных радикалов и нейтрализации зарядов полярных групп.
3. Изменение конфигурации молекулы белка.
4. Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структуры.
5. Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком – переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.

• Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.
• Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.
• Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.
• Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.
• Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).
• Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.

Однако, белки состоят из огромного числа атомов , находящихся в постоянном (броуновском) движении, что приводит к небольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи , которые обычно не нарушают общую структуру белка и его функции.

Следовательно, белки обладают конформационной лабильностью – склонностью к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических средств среды, а также при взаимодействии белка с другими молекулами.

При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом. Конформационные изменения играют роль огромную в функционировании белков в клетке живой.

Факторы, вызывающие денатурацию белков

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.
2. Ультрафиолетовое облучение
3. Рентгеновское и радиоактивное облучение
4. Механическое воздействие (например, вибрация).

Химические факторы:

1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).
2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4).
3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)
4. Мочевина в высоких концентрациях
5. Другие вещества, способные нарушать слабые типы связей в молекулах белков.

Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.

Что происходит в процессе денатурации белков

See Also

В процессе денатурации белка имеет место разрыв химических связей (дисульфидных, водородных, ван-дер-ваальсовых, электростатических и др.), которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы, что обуславливает изменение пространственной структуры белка. Следует отметить, то в большинстве случаев первичная структура белка в процессе денатурации не нарушается, поэтому после раскрутки цепи полипептидов (стадия нити), протеин может снова стихийно скручиваться, при этом образуя «случайный клубок», то есть переходит к хаотическому состоянию, отличного от нативной конформации.

Процесс денатруации белков происходит при температуре выше, чем 56 °С.

Типичными признаками необратимой денатурации белков является снижение гидрофильности и растворимости белков, увеличение оптической активности, изменение изоэлектрической точки, уменьшение устойчивости белковых растворов и молекулярной массы и изменение формы белковых молекул, увеличение вязкости и усиление способности к расщеплению ферментами, переход молекулы в хаотическое состояние, при котором наблюдается агрегация частиц белка и выпадение их в осадок.

Схема денатурации белка: а — нативная молекула; б — развертывание полипептидной цепи; в — стадия нити; г — случайный клубок

При непродолжительном действии денатурирующего агента (например, органического растворителя) возможно восстановление нативной структуры белка. Этот процесс называется ренатурацией. При ренатурации происходит восстанавлениене только структуры, но и биологических функций белка.

С денатурацией связаны процессы переработки продуктов питания, изготовления одежды, обуви, консервирования и сушки овощей и фруктов. Результатом необратимой денатурацией протеинов является потеря способности к прорастанию семян при длительном хранении, особенно при неблагоприятных условиях.

Процесс денатурации белков широко применяется в медицине, ветеринарии, фармации, клинике и биохимических исследованиях с целью осаждения протеина в биологическом материале с целью дальнейшей идентификации в нем низкомолекулярных и небелковых субстанций, с целью как установления наличия протеина, так и его количественного определения, для обеззараживания слизистых покровов и кожи, для конъюгации солей тяжелых металлов при терапии отравлений солями свинца, ртути, меди и т.п. или с целью профилактики подобных токсикозов на предприятии.

Процесс денатурации белков происходит также при приеме фармакологических препаратов танальбина и танина, на чем базируются их противовоспалительное и вяжущее действие.

Вяжущие свойства танина базируются на его способности осаждать протеины с синтезом плотных альбуминатов, защищающих от раздражения тканей, в частности чувствительные нервные окончания.

При этом уменьшается проявление воспалительной реакции, а также снижаются болевые ощущения и происходит непосредственное уплотнение мембран клеток.

Препарат танальбин представляет собой продукт взаимодействия белка казеина с танином — в отличие от танина, данный препарат не оказывает вяжущего действия на слизистую оболочку желудка и ротовой полости. Только после попадания в кишечник он поддается процессу расщепления, выделяя при этом свободный танин. Применяется в медицине и ветеринарии как вяжущее лекарственное средство при хронических и острых болезнях кишечника, в частности у детей.

В практике фармацевтики использование процессов денатурации белка дает возможность контролировать качество протеиновых препаратов, например, в ампулах.

Последствия

1. После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.
2. Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.

3. Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.

4. Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.

Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами.

Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

• https://gymbeam.ua/blog/denaturyrovannyj-belok-kak-hotovka-y-vypechka-vlyiaiut-na-soderzanye-belkov-v-bliude/
• https://www.syl.ru/article/279308/new_chto-takoe-denaturatsiya-belka
• https://magictemple.ru/pri-kakoj-temperature-proishodit-denaturacija/
• https://studfile.net/preview/2487380/page:6/
• https://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/77941

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей.

Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

• 
• Функции белков
• 1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты— это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

Заказать ✍️ написание учебной работы

Денатурация и ренатурация белков

Разрушение нативной конформации сопровождается утратой функции белков, т. е. приводит к потере его биологической активности. Этот процесс называется денатурацией.

Денатурация наступает при разрыве слабых связей, ответственных за формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.

Большинство белков теряют биологическую активность при изменении свойств среды под действием сильных факторов: в присутствии минеральных кислот, оснований, при нагревании, под влиянием солей тяжелых металлов (Ag, Pb, Hg), органических растворителей, детергентов (амфифильных соединений).

Для большинства белков денатурация сопровождается необратимой потерей их биологической активности. Однако известны примеры ренатурации или обратимой денатурации, например, фермента рибонуклеазы.

Рибонуклеаза, глобулярный белок, состоящий из 1 полипептидной цепи, при обработке β-меркаптоэтанолом подвергается денатурации и теряет ферментативную активность, глобула расплетается. Если из среды удалить денатурирующие агенты (путем диализа) каталитическая активность рибонуклеазы восстанавливается, т. е. происходит ренатурация или ренативация белка.

Это означает, что рибонуклеаза самопроизвольно восстанавливает из множества возможных комбинаций связей именно один вариант, который возвращает ей биологически активную конформацию.

Шапероновая защита белков in vivo

В клеточной среде белковые молекулы могут иметь нестабильные конформации, находится в неустойчивом состоянии, склонном к агрегации и денатурации. Ренатурация белков в условиях клетки затруднена.

Но в организме существуют специальные белки, шапероны, которые способны стабилизировать состояние неустойчивых белков, восстановить нативную конформацию и защитить белки от поражающего воздействия стрессовых ситуаций.

Направления шапероновой защиты

· Защита процессов синтеза белков и формирования трехмерной биологически активной конформации.

Пространственная структура белка (вторичная и третичная) формируется в процессе трансляции (синтеза белка) по мере роста полипептидной цепи. Однако в условиях клеточной среды при высокой концентрации реакционно-способных биомолекул независимая укладка полипептидной цепи в пространстве затруднена. Выбор нативной конформации синтезированного белка обеспечивают белки-шапероны.

На этапе синтеза шапероны-70 (с молекулярной массой около 70 кД) своими гидрофобными радикалами аминокислот связываются с гидрофобными участками растущей цепи белка, защищая от посторонних взаимодействий.

Завершающий этап формирования трехмерной пространственной структуры, т. е. фолдинг высокомолекулярного белка, осуществляется внутри шаперонового комплекса, состоящего из 14 белковых молекул шаперонов – 60, где, находясь в изоляции от других молекул клеточной среды, белок находит свою единственную, наиболее устойчивую конформацию, обладающую биологической активностью.

· Ренатурация, восстановление нативной конформации белков.

Известно, что в условиях клеточной среды с невысокой скоростью может происходить денатурация белковых молекул. Возвращение активного конформационного состояния белков, т. е.

их ренатурация, в клетке осложняется тем, что денатурированные молекулы имеют развернутые полипептидные цепи, обнаженные гидрофобные и другие реакционноспособные участки, устанавливающие связи с другими молекулами, что затрудняет возвращение правильной пространственной структуры.

Шапероны-60 помогают вернуть нативную структуру частично поврежденного белка, который попадает в полость шаперонового комплекса, где нет факторов, мешающих ренативации. После восстановления термодинамически выгодной конформации белок возвращается в цитозоль.

Защита белков от действия поражающих факторов.

Такую защиту осуществляет особая группа шаперонов, называемых индуцибельными, т. е. их синтез в нормальных условиях незачительный, а при действии на организм чрезмерных факторов резко усиливается. Эту группу шаперонов относят к белкам теплового шока, т. к. впервые были обнаружены в клетках, после воздействия на них высокой температуры.

Белки теплового шока, связываясь с клетками нашего организма, экранируют их, препятствуя дальнейшей деградации под влиянием высокой температуры, низкой температуры, УФО, при резком изменении рН, концентрации веществ, при действии токсинов, тяжелых металлов, при отравлении химическими реактивами, при гипоксии, при инфекции и других стрессовых ситуациях.

Нарушения фолдинга белковмогут иметь большие клинические последствия. Прионы – белки, которые являются матрицей для нарушения фолдинга собственных клеточных белков PrPc.

В результате образуется форма белка PrPSc, содержащая большую долю β-структуры, способная к формированию больших агрегатов и устойчивая к протеолитической деградации.

Прионовые болезни могут начинаться с инфекции (коровье бешенство, скрепи, болезнь Куру) или с мутации (болезнь Крейцфельда-Якоба).

• Классификация белков
• По составу:
• Белки
• Простые Сложные
• Содержат только содержат белковую часть (апопротеин)
• аминокислоты и небелковый компонент
• Небелковый компонент сложных белков может быть представлен различными веществами.

Свойства и функции белков • биология-в.рф

биология-в.рф » Общая биология » Свойства и функции белков

Свойства и функции белков

Основные свойства белков

Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.

Денатурация

Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.

Ренатурация

Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.

Деструкция

Деструкция – это процесс разрушения первичной структуры белка. Является всегда процессом необратимым.

Функции белков

Белки выполняют следующие основные функции:

1. Структурная (строительная). Входят в состав мембран, микротрубочек и микронитей, которые выполняют роль цитоскелета. В связях содержится белок эластин, в волосах, ногтях и перьях – белок кератин, в хрящах и сухожилиях – белок коллаген, в костях – белок осеин.
2. Защитная. Лимфоцитами вырабатываются специализированные белки – антитела, которые способны распознавать и обезвреживать бактерии, вирусы, инородные для организма белки. В процессах свертывания крови принимают участие белки фибрин, тромбопластин и тромбин. Они предупреждают значительные потери крови. В ответ на атаку болезнетворных микроорганизмов растения также синтезируют ряд защитных белков.
3. Сигнальная. Обеспечивает избирательное поглощение клеткой определенных веществ и способствует защите ее. При этом отдельные сложные белки клеточных мембран способны распознавать определенные химические соединения и реагировать на них. Они связываются с ними или изменяют свою структуру и передают сигналы об этих веществах на другие участки мембраны или вглубь клетки.

1. Двигательная (сократительная). Обеспечивают способность клетки двигаться, изменять форму. Например, сокращающиеся белки актин и миозин функционируют в скелетных мышцах и во многих других клетках. В состав микротрубочек ресничек и жгутиков эукариотических клеток входит белок тубулин.
2. Регуляторная. Являются гормонами белковой природы у животных, регулирующими рост, половое созревание, половые циклы, изменение покровов и т. п. Некоторые белки регулируют активность обмена веществ.
3. Транспортная. Белки транспортируют неорганические ионы, газы (кислород, углекислый газ), специфические органические вещества. Транспортные белки содержатся в мембранах клеток, в эритроцитах и т. п. В крови есть белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к определенным клеткам. Например, гемоцианин (белок синего цвета) у беспозвоночных, гемоглобин у позвоночных переносят кислород.
4. Запасающая. Могут запасаться в эндосперме семени многих иидов растений (в злаковых от 15-25 %, бобовых – до 45 %), в яйцах птиц, пресмыкающих и т. п.
5. Питательная. Зародыш семени некоторых растений потребляет на первых этапах развития белки, которые отложены в запас.
6. Энергетическая. При расщеплении белков высвобождается энергия. Аминокислоты, которые образовались при расщеплении белков, или используются для биосинтеза белков, нужных организму, или раскладываются с высвобождением энергии. При полном расщеплении 1 г белков в среднем высвобождается 17,2 кДж энергии. Однако белки как источник энергии используются очень редко, преимущественно тогда, когда истощаются запасы углеводов и жиров.
7. Ферментативная (каталитическая). Эту функцию выполняют белки – ферменты, которые ускоряют биохимические реакции в организме.
8. Функция антифриза. В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки, которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

Некоторые организмы, живущие в горячих условиях, имеют белки, которые не денатурируют даже при температуре +50…90 °С.

Некоторые белки образуют сложные комплексы с пигментами, нуклеиновыми кислотами.

Молекулярный уровеньУровни организации живого

Что такое денатурация белка? Какие существуют признаки денатурации?

Что такое денатурация белка? Какие существуют признаки денатурации? добавить в закладки

Денатурация – это изменение, при котором происходит утрата естественных свойств вещества. Этот процесс наступает при физическом и химическом воздействии. Термин «денатурация», как правило, применяется к белкам. 

Что такое денатурация?

При денатурации разрываются химические связи, которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы. Таким образом изменяется пространственная структура. Биополимеры имеют конформационную лабильность, т.е. стремление к разрыву одних и формированию других связей и изменению конформации. Из-за денатурации у белков изменяются химические и физические свойства.

Денатурация белка – это изменение формы при сохранении последовательности аминокислот. Она включает развертывание полипептидной связи, которая в растворе изначально находится в форме клубка. При денатурации биополимер теряет гидратную оболочку. 

Виды денатурации

Существует два вида денатурации:

• обратимая (ренатурация) – первичная структура белка не нарушается;  
• необратимая – необратимое разрушение первичной структуры. 

При изменении температуры до 1˚С происходит обратимая денатурация биополимера. Если прекратить воздействовать на белок, то он возвращается в исходную форму.

Если биополимер вскипятить до 100˚С, то протекает необратимая денатурация. 

Функции денатурации

Воздействие тепла на белки имеет свои преимущества. В основе приготовления пищи лежит денатурация биополимеров. Этот процесс облегчает переваривание и усвоение еды.

Многие упакованные продукты облучают, чтобы денатурировать бактериальные белки и обеспечить длительное хранение пищи. В желудке человека кислая среда, что также увеличивает эффективность денатурации.  Денатурация также характерна для нуклеиновых кислот.

Если две нити ДНК раскручиваются, то они могут подвергаться денатурации. Этот процесс необходим для транскрипции и репликации ДНК. 

Признаки денатурации

Денатурацию можно распознать по нескольким признакам:

• молекулы одного и того же белка имеют случайную конформацию;
• радикалы аминокислот активного центра белка находятся далеко друг от друга;
• гидрофобные радикалы, которые находятся глубоко в белке, находятся на поверхности биополимера;
• первичная структура не нарушается. 

Признаки денатурации белков также заключаются в потере гидратной оболочки и выпадении белка в осадок. 

Факторы денатурации

Факторы денатурации биополимеров делятся на химические и физические. 

• Физические – нагревание, УФ-облучение, рентген, радиоактивное облучение, ультразвук, вибрация.
• Химические – воздействие неорганическими и органическими веществами. 

При стерилизации оборудования и инструментов используют денатурацию. В фармацевтическом производстве процессы денатурации применяют при контроле качества протеиновых препаратов, например, в ампулах. Также особенности денатурации используют в пищевой промышленности. 

Денатурация и ренатурация белков

Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией(рис. 260). Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.

Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи.

Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Рис. 260. Денатурация и ренатурация белка:

1 — молекула белка третичной структуры; 2 — денатурированный белок; 3 — восстановление третичной структуры в процессе ренатурации.

Денатурация может быть:

• Обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.
• Необратимой, если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например, при варке яиц.

Если белок подвергся обратимой денатурации, то при восстановлении нормальных условий среды он способен полностью восстановить свою структуру и, соответственно, свои свойства и функции. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Одна из важнейших — строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое.

Например, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны — биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции.

Они влияют на активность ферментов, тем самым, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессах роста, размножения и т.д.

Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.

Синтез этих белков, называемых иммуноглобулинами, происходит в лимфоцитах. Причем, практически на любой антиген, с которым клетка и организм никогда не встречались, лимфоциты способны синтезировать антитела.

Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы.

Одна из важнейших функций белков. В состав клеток входит большое количество веществ, химически мало активных. Тем не менее, все биохимические реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов— ферментов — веществ белковой природы.

Общая характеристика ферментов

Как отмечалось ранее, большинство химических реакций в организме протекает с участием катализаторов — ферментов. Ферменты7— специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов.

Сходство ферментов и неорганических катализаторов заключается в том, что они:

• снижают энергию активации8;
• не изменяют направления реакции, а лишь изменяют скорость ее протекания;
• в катализируемой реакции всегда затрачивается меньше энергии, чем в некатализируемой.

Но, поскольку ферменты являются белками, это придает им особые свойства:

• если неорганический катализатор может использоваться в разных типах реакций, то ферменты катализируют только одну реакцию или один вид реакции;
• большинство неорганических катализаторов ускоряют химические реакции при очень высоких температурах, имеют максимальную эффективность в сильнокислой или сильнощелочной среде, при высоких давлениях, а большинство ферментов активны при температурах 35-45˚С, физиологических значениях кислотности раствора и при нормальном атмосферном давлении;
• скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 →2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Ферменткаталазаза1сек. расщепляет 100 тыс. молекул Н202.

Известно более 2000 различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой, например каталаза (М=252000).