Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Структура белка необычайно важна для соединений, так как все функции они выполняют, принимая определённую пространственную конфигурацию.

Белки – это природные полимеры, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями.

Мономерами для образования макромолекулы служат α-аминокислоты. Это соединения, содержащие аминогруппу у первого атома углерода, не считая углерод карбоксильной группы.

Таких аминокислот известно 20. Из этого количества создаётся всё многообразие белков. Некоторые аминокислоты могут образовываться в организме, их называют заменимыми. Те, которые поступают только с пищей – незаменимые. В зависимости от состава, белки делят на полноценные, содержащие незаменимые аминокислоты, и неполноценные, не содержащие незаменимые аминокислоты.

Состав, строение и функции белков очень сложные, изучает эти вопросы биология. Рассматриваются природные полимеры и в курсе химии. Состав их можно выразить формулой:

(–HN – CHR – CO –)n

В природные полимеры входят химические элементы: углерод, кислород, водород, азот, сера. В состав некоторых соединений включены фосфор, селен железо, медь и прочие элементы.

Первичная структура белка

Последовательно соединенные друг с другом аминокислотные остатки в цепь образуют первичную структуру. Цепь образована пептидной химической связью. Этот уровень организации самый важный. Случайная замена одной аминокислоты вызывает тяжелое генетическое заболевание.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Белковые молекулы образуются в процессе биосинтеза на рибосомах. Здесь реализуется наследственная информация. Последовательность аминокислотных остатков определяется последовательностью нуклеотидов в и-РНК. Зависимость триплетов и аминокислот записана в таблице генетического кода.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Если первичный уровень организации белка задаётся правильно, остальные структуры макромолекула принимает самопроизвольно.

Вторичная структура белка

Свёрнутая в спираль одна или 2 полипептидные цепи образуют вторичную структуру. Её поддерживают водородные связи. 

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Большинство белковых молекул имеют вторичный уровень.

Третичная структура белка

Упаковка вторичной структуры в клубок образует третичный уровень организации. 

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Поддерживают данную структуру дисульфидные, солевые, сложноэфирные мостики, силы электростатического взаимодействия.

Четвертичная структура белка

Некоторые белковые единицы формируют сложные агрегаты в пространстве. Несколько упакованных в клубок белков, ориентированных относительно друг друга, создают четвертичную структуру. 

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Удерживаются такие агрегаты водородными связями, электростатическими и прочими взаимодействиями.

Денатурация и ренатурация белка

Природные соединения проявляют разные свойства. Одно из важнейших свойств – денатурация белка. Это разрушение пространственной организации белковых молекул. Последовательность соединения аминокислот, а значит и химический состав, не изменяется. 

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Пространственная конфигурация может разрушаться в результате действия разных факторов:

  • высокой температуры;
  • радиации;
  • солей тяжёлых металлов;
  • щелочей;
  • кислот;
  • механических и иных факторов.

Если первичный уровень организации белка не нарушен, может идти обратная реакция – ренатурация. Это восстановление пространственного строения молекулы. Не все природные полимеры способны к восстановлению пространственной организации. 

Иногда денатурация протекает необратимо, хотя первичная структура не разрушается. Функции белки способны выполнять, находясь в определенной пространственной конфигурации.

Протеины – простые белки

К простым белкам относят высокомолекулярные соединения, состоящие только из остатков аминокислот. В них содержатся незаменимые и заменимые аминокислоты.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Протеины применяются в спортивной среде для восполнения белковой массы в организме. Используют протеиновый порошок для приготовления коктейля, в качестве добавки к пище.

Протеиновый порошок получают в результате переработки продуктов животного происхождения: молока, мяса, яиц, рыбы. Организм будет получать протеины, если просто употреблять в пищу указанные продукты. Усвоение их будет идти медленнее.

Протеиды – сложные белки

Сложными называют белки, содержащие небелковые по природе вещества. Так называемые простетические группы. 

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

В соответствии с химическим составом и наличием групп их классифицируют:

  • на нуклеопротеиды;
  • хромопротеиды;
  • липопротеиды;
  • гликопротеиды и другие.

В состав протеидов входят элементы: магний, железо, медь и другие. Примером протеидов являются гемоглобин и миоглобин. Они выполняют важнейшие функции, принимают участие в обменных процессах.

Функции белков

Белки выполняют в клетках организмов важные функции:

  • каталитические;
  • регуляторные;
  • структурные;
  • двигательные;
  • транспортные;
  • защитные;
  • запасные и другие.

Пространственная конфигурация белка оказывает существенное влияние на возможность выполнения функций.

Вторичная структура белка

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Рентгеноструктурная кристаллография решает две главные проблемы белковой химии: закономерности чередования последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи и закономерности конфигурации белковой молекулы.

Первые рентгенограммы белков, полученные еще в 30-х годах У. Астбю-ри, а затем Л. Полингом и Р. Кори, позволили установить наличие в белках наряду с линейной полипептидной цепью участков, определенным образом скрученных.

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.

Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре.

Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1.17). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков.

Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется.

Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Для каждого белка характерна определенная степень спирализации его полипептидной цепи. Степень спирализации устанавливают путем измерения удельного вращения плоскости поляризованного света.

Изменение последнего находится в прямой зависимости от степени спирализации белковой молекулы. Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными.

В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Рис. 1.17. Структура и параметры α-спирали.

Таким образом, стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (определенный вклад вносят и главно-валентные связи – пептидные и дисульфидные).

Водородная связь представляет собой слабое электростатическое притяжение (взаимодействие, связь) между одним электроотрицательным атомом (например, кислородом или азотом) и водородным атомом, кова-лентно связанным со вторым электроотрицательным атомом. Типы водородных связей представлены далее.

По современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами (взаимодействие атомов водорода с электроотрицательными элементами: кислородом, азотом, хлором), но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Так, если для разрыва химических межатомных связей необходимо затратить от 84 до 8400 кДж, то для разрыва одной водородной связи требуется затратить всего лишь 6,3 кДж на 1 моль. Поскольку в белковой молекуле число водородных связей очень велико (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, сообщая ей компактность и стабильность.

Механизм возникновения водородных связей в элементарной форме может быть представлен на примере взаимодействия двух молекул воды (диполи). В диполе воды, как известно, избыток положительных зарядов приходится на атомы водорода, а избыток отрицательных – на атомы кислорода.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Благодаря особенностям строения атома водорода при достаточном сближении двух молекул воды возникает электростатическое взаимодействие между атомом кислорода одной молекулы и атомом водорода второй молекулы воды.

Читайте также:  Основные моменты при колоректальном кровотечении. Что делать при колоректальном кровотечении?

Следствием этого является ослабление связи между атомами водорода и кислорода в каждой молекуле воды и соответственно возникновение новой, непрочной связи (отмечена пунктиром) между атомом водорода первой молекулы и атомом кислорода второй молекулы воды.

Эту непрочную связь принято обозначать водородной связью.

В белковой молекуле наиболее важные водородные связи образуются между ковалентно связанным атомом водорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом кислорода.

Ниже представлены примеры водородных связей в белковой молекуле: а) между пептидными цепями; б) между двумя гидрок-сильными группами; в) между ионизированной СООН-группой и ОН-груп-пой тирозина; г) между ОН-группой серина и пептидной связью.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

В зависимости от химической природы атома-акцептора водородные связи отличаются друг от друга степенью прочности.

О количестве водородных связей в белковой молекуле судят по данным изотопного метода, в частности по времени обмена атомов водорода, участвующих в образовании водородной связи, на дейтерий (при обработке белка тяжелой водой D2O, в которой вместо обычного водорода содержится его тяжелый изотоп дейтерий).

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры.

В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя (рис. 1.18).

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Рис. 1.18. β-Структура полипептидных цепей.

В природе существуют белки, строение которых, однако, не соответствует ни β-, ни α-структуре. Типичным примером таких белков является коллаген – фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных (см. главу 21).

Методами рентгеноструктурного анализа в настоящее время доказано существование еще двух уровней структурной организации белковой молекулы, оказавшихся промежуточными между вторичной и третичной структурами. Это так называемые надвторичные структуры и структурные домены.

Надвторичные структуры представляют собой агрегаты полипептидных цепей, обладающих собственной вторичной структурой и образующихся в некоторых белках в результате их термодинамической или кинетической стабильности.

Так, в глобулярных белках открыты (βхβ)-элементы (представлены двумя параллельными β-цепями, связанными сегментом х), βαβαβ-элементы (представлены двумя сегментами α-спирали, вставленными между тремя параллельными β-цепями) и др.

В больших глобулярных белках иногда содержатся неодинаковые структурные домены, выполняющие разные функции, как и однотипные домены в пределах одного мономерного белка, образующиеся, вероятнее всего, как результат влияния генов в первом случае или дупликации генов – во втором.

Домены создаются объединением и чередованием α-спиралей и β-слоев, между которыми открываются более рыхлые структуры (рис. 1.19).

Домен – это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи.

Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы.

Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами.

  • Предыдущая страница | Следующая страница
  • СОДЕРЖАНИЕ
  • Еще по теме:

Уровни организации белков | Химия онлайн

  • Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.
  • Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
  • Первичная структура белка — определенная последовательность a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г. — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30).

  1. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
  2. Вторичная структура белка — конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О.
  3. В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спираль.
  4. Существует два основных способа укладки цепи.

Одна из моделей вторичной структуры — a-спираль. Другая модель – β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

В α-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.

Большинство белков содержит как α-спирали, так и β-структуры.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

  • Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
  • Третичная структура белка — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S- , водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
  • Третичная структура – это трехмерная пространственная конфигурация закрученной α-спирали или β-структуры в пространстве.
  • У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу».

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие — от греч. гидро – вода, фобос – страх) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

  1. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи.
  2. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп (солевые мостики) NH3+ и COO— .
  3. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
  4. Интересно знать!

В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму.

Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру.

Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Четвертичная структура белка — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Четвертичная структура – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей. Образующиеся структуры называются ассоциатами.

Термин «четвертичная структура» был предложен в 1958 г. Дж. Берналом.

  • Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке, например, гемоглобин (белок крови)  легко собирается из смеси α- и β-цепей и гема.
  • Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
  • Гемоглобин — сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет.

В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода.

  1. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.
  2. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
  3. Белки

Вторичная структура белка

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

α-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения α-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Основные особенности α-спирали:

  • · спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;
  • · образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;
  • · регулярность витков спирали;
  • · равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов;
  • · боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.
Читайте также:  Возбудитель чумы. чума. иерсиния пестис. yersinia pestis. история чумы. эпидемии чумы. распространенность чумы. эпидемиология чумы.

Внешне α-спираль похожа на слегка растянутую спираль электрической плитки. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи. Высота одного витка, или шаг α-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, т. е.

каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в α-спирали. Период регулярности α-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам; длина одного периода составляет 2,7 нм. Рис. 3.

Модель а-спирали Полинга—Кори

β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Имеются разновидности β-структур.

Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Водородные связи в кросс-β-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи.

Другой тип — полная β-структура — характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 3). Эта структура напоминает меха аккордеона.

Причем возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

В белках возможны переходы от α-структур к β-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей.

Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи (благодаря им полипептидная цепь скручивается в спираль) происходит раскручивание спирализованных участков и замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидных цепей.

Такой переход обнаружен в кератине — белке волос. При мытье волос щелочными моющими средствами легко разрушается спиральная структура β-кератина и он переходит в α-кератин (вьющиеся волосы распрямляются).

Разрушение регулярных вторичных структур белков (α-спирали и β-структур) по аналогии с плавлением кристалла называют «плавлением» полипептидов. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка.

Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина.

Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы. Во многих белках одновременно имеются α-спиральные участки и β-структуры.

Природных белков, состоящих на 100% из α-спирали, почти не бывает (исключение составляет парамиозин — мышечный белок, на 96-100% представляющий собой α-спираль), тогда как у синтетических полипептидов 100%-ная спирализация.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая частота α-спиральных структур наблюдается у парамиозина, миоглобина, гемоглобина. Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры.

Белки опорных тканей: кератин (белок волос, шерсти), коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют β-конфигурацию полипептидных цепей. Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацию или «ломающие» регулярную укладку полипептидной цепи.

Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. е. в третичную структуру.

Вторичная структура белка двояка

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. 

Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами.

Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

 Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Выделяют два возможных варианта вторичной структуры: в виде «каната» – α-спираль (α-структура), и в виде «гармошки» – β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д. 

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

α-Спираль

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые из-за своей циклической структуры обусловливают «перелом» цепи, т.е. ее принудительный изгиб как, например, в коллагене.

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует высоте 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этом способе укладки белковая молекула лежит «змейкой», удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Укладка белка в виде β-складчатого слоя

Под направлением белковой цепи понимают направление от N-конца (N-концевой аминокислоты) к C-концу (С-концевой аминокислоте).

Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идут в одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении).

Таких взаимодействующих друг с другом участков одного белка может быть от двух до пяти.

Вторичная структура белков — это… Что такое Вторичная структура белков?

Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам [1]. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.

Регулярные вторичные структуры белка

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков аланина. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом.

Вторичные структуры отличаются регулярной, периодической формой (конформацией) главной цепи, при разнообразии конформаций боковых групп.

  • α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[2] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
  • β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[2]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
  • π-спирали;
  • 310-спирали;
  • неупорядоченные фрагменты.

Вторичная структура РНК

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

«Стебель-петля» — элемент вторичной структуры мРНК, схематично

Читайте также:  Остеогенон - инструкция по применению, отзывы, аналоги и формы выпуска (таблетки 830 мг) лекарства для лечения остеопороза и ускорения заживления переломов костей у взрослых, детей и при беременности

Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.

«Псевдоузел» — элемент вторичной структуры мРНК, схематично

Примерами вторичной структуры могут служить стебель-петля и псевдоузел [3]

Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот, селенометионина и пирролизина, зависит от стебля-петли, расположенной в 3' нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного изменения рамки считывания генов.

В вирусных мРНК сложные вторичные структуры (IRES) направляют трансляцию, не зависящую от узнавания кэпа и факторов инициации трансляции (см. «Инициация трансляции»).

См. также

Примечания

6.Структуры белка — биохимия

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. 

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана.

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей.

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определенное расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга. 

Внутри существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы).

Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков.

Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями.

Эта структура обуславливает высокий предел прочности нитей паутин и шелка. Более прочный, чем кевлар, фиброин вдобавок ещё и высоко эластичен.

Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II — структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях.

Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.).

Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы,ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Согласно новой номенклатуре кератинов[1], в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

  • α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
  • β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.

1. 5. 2. Вторичная структура белков

Вторичная
структурарегулярно
повторяющаяся форма укладки полипептидной
цепи в пространстве. Чаще всего в белках
встречается 2 вида вторичной структуры:
α — спираль и β – складчатая структура.

α
– спираль
в 1951 году
изучена Л. Полингом с помощью
рентгеноструктурного метода. Она
представляет собой правозакрученную
спиральную структуру, в одном витке
которой укладывается 3,6 аминокислоты.
Шаг спирали (расстояние между соседними
витками) составляет 0,54 н.м.

α — спираль
фиксируется водородными связями, которые
замыкаются между пептидными связями,
образованными каждой 4-ой аминокислотой.
Вторичная α — структура укладывается
самопроизвольно и определяется первичной
структурой белка. Доля участков, уложенных
в спиральную структуру, в различных
белках различна.

Например, в гемоглобине,
миоглобине преобладает α — структурная
укладка, которая в 4 раза уменьшает
размеры белковой молекулы.

β
– структура
имеет
вид «гармошки» и стабилизируется
водородными связями между удалёнными
участками одной полипептидной цепи или
между несколькими полипептидными
цепями. Выделяют параллельные β –
структуры, в которых N
и С-концы соответствуют друг другу, и
антипараллельные структуры. Примером
белков, содержащих преимущественно β
– структуры, являются фиброин шёлка,
иммуноглобулины.

Вторичная
структура белков (А — α – спираль, Б — β
– структура)

Вторичную структуру
изучают методами рентгеноструктурного
анализа, исследованием поглощения
белком ультрафиолетовых лучей (чем
больше доля α – структур, тем больше
поглощение).

Вторичная
структура белков разрушается при
денатурации.

1. 5. 3. Третичная структура белков

Третичная
структураспецифическая
для каждого белка форма укладки
полипептидной цепи в пространстве.
Данная структура формируется
самопроизвольно и определяется первичной
структурой.

Третичная структура
значительно, в десятки раз увеличивает
компактность белка.

В формировании
третичной структуры участвуют
нековалентные связи (гидрофобные,
ионные) и ковалентные (дисульфидные)
связи, изображённые на рисунке.

Третичная структура
определяет биологическую активность
и некоторые физико-химические свойства
белков. Изменения в третичной структуре
белка отражается на его биологической
активности.

Методами изучения
третичной структуры являются
рентгеноструктурный анализ и определение
химической доступности отдельных
радикалов аминокислот в белке. Третичная
структура белка миоглобина впервые
была изучена Дж. Кендрью (1957 г.). М. Перутцем
(1959 г.) была изучена структура гемоглобина.

В
третичную структуру белков входят α —
спиральные, β — складчатые структуры,
β- петли (в них полипептидная цепь
изгибается на 1800)
и, так называемый, неупорядоченный
клубок. Например, в белке инсулине
содержится 57% α — спиральных участков,
6% β- складчатых структур, 10% молекулы
уложены в виде β — петлей и 27% молекулы
представляют неупорядоченный клубок.

Совокупность
первичной, вторичной, третичной структур
составляет конформацию
белковой молекулы.
Прижизненная (нативная) конформация
формируется самопроизвольно, и её
образование носит название фолдинг.

Конформация белков очень не устойчива
и формируется при участии особых белков
шаперонов
(компаньонов). Шапероны способны
связываться с частично денатурированными,
находящимися в неустойчивом состоянии
белками, и восстанавливать их нативную
конформацию.

Шапероны классифицируют
по их молекулярной массе (60 – 100 кд.).
Наиболее изучены Ш-60, Ш-70 и Ш-90. Например,
Ш-70 взаимодействуют с белками, богатыми
гидрофобными радикалами, защищают их
от высокотемпературной денатурации.

В
целом шапероны экранируют основные
белки организма, препятствуют денатурации
и способствуют формировании конформации,
облегчают транспорт денатурированных
белков в лизосомы, участвуют в процессе
синтеза белков.

По конформации
все белки делятся на три группы:

  • фибриллярные белки: коллаген, эластин, фиброин;
  • глобулярные белки: гемоглобин, альбумин, глобулин;
  • смешанные белки: миозин.

Третичная структура
присуща всем белкам.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector